Wat is collageen en hoe wordt het in het lichaam gemaakt?

Inhoud

• De biochemische basis: wat is collageen?
• Hoe wordt collageen gemaakt in het lichaam?
• De fysiologische rol van cofactoren bij de eiwitsynthese
• Exogene inname: de rol van voeding
• Veelgestelde vragen over de fysiologie van bindweefsel
• Verdiepende kennis en professioneel advies

De biochemische basis: wat is collageen?

Om de functie van bindweefsel te begrijpen, is het belangrijk om in te zoomen op de moleculaire structuur. Collageen is een complex eiwit dat behoort tot de extracellulaire matrix; het netwerk dat cellen structurele stevigheid biedt. Ongeveer 30 procent van de totale hoeveelheid eiwit in ons lichaam bestaat uit collageen.

Op biochemisch niveau is het eiwit opgebouwd uit polypeptiden. Drie van deze polypeptideketens draaien strak om elkaar heen om een zogenaamde 'triple helix' te vormen. Deze specifieke spiraalvorm geeft weefsels een hoge mate van treksterkte.

De ketens zijn voornamelijk opgebouwd uit drie specifieke aminozuren:

• Glycine: Dit is het kleinste aminozuur en neemt ongeveer een derde van de gehele keten in beslag. Omdat het zo klein is, zorgt glycine ervoor dat de drie ketens dicht tegen elkaar aan kunnen liggen in de triple helix.
• Proline: Dit aminozuur zorgt voor de knikken in de keten, wat de helixstructuur mede vormgeeft.
• Hydroxyproline: Een derivaat van proline dat een rol speelt bij de thermische stabiliteit van het molecuul, zodat het eiwit intact blijft bij onze lichaamstemperatuur.

Binnen de menselijke fysiologie maken we onderscheid tussen minstens 28 verschillende typen collageen, elk met een eigen specifieke aminozuurvolgorde en functie. De meest voorkomende zijn:

• Type I: Goed voor 90 procent van het collageen in ons lichaam. Dit type is van belang voor de structuur van de huid, botten, pezen en ligamenten.
• Type II: Dit type komt voornamelijk voor in elastisch kraakbeen en draagt bij aan de structuur van de gewrichten.
• Type III: Aanwezig in spieren, organen en bloedvaten, vaak in combinatie met Type I.

Hoe wordt collageen gemaakt in het lichaam?

De endogene synthese van eiwitten is een continu, complex proces. Hoe wordt collageen gemaakt op cellulair niveau? De productie vindt voornamelijk plaats in gespecialiseerde cellen, afhankelijk van het weefsel. In de huid zijn dit de fibroblasten, in de botten de osteoblasten en in het kraakbeen de chondrocyten.

Het fysiologische proces verloopt in een aantal nauwkeurige stappen:

• Translatie in de cel: In de celkern wordt het DNA afgelezen, wat leidt tot de synthese van pro-alfa-ketens in het endoplasmatisch reticulum (een organel in de cel). Deze ketens zijn rijk aan de aminozuren proline en lysine.
• Hydroxylering: Binnen de cel worden specifieke proline- en lysinemoleculen gehydroxyleerd (voorzien van een hydroxylgroep). Dit is een wezenlijke biochemische stap, omdat deze hydroxylgroepen nodig zijn om later bruggen te vormen tussen de eiwitketens.
• Vorming van de triple helix: Drie gehydroxyleerde ketens wikkelen zich om elkaar heen om een procollageen-molecuul te vormen.
• Exocytose en fibrilvorming: Het procollageen wordt buiten de cel uitgescheiden in de extracellulaire matrix. Daar worden de uiteinden van het molecuul enzymatisch verwijderd, waardoor tropocollageen ontstaat. Deze moleculen groeperen zich tot lange, sterke fibrillen. Dit proces heet cross-linking en zorgt voor de uiteindelijke stevigheid van het weefsel.

De fysiologische rol van cofactoren bij de eiwitsynthese

Het proces van collageensynthese verloopt niet op zichzelf. Het enzymatische systeem dat verantwoordelijk is voor de opbouw en structurering van het eiwit, is afhankelijk van specifieke micronutriënten die als cofactor fungeren. Zonder deze cofactoren kunnen de enzymen hun functie niet uitoefenen, wat direct invloed heeft op de structuur van de triple helix.

Vitamine C

Vitamine C (ascorbinezuur) is de meest bekende cofactor in de fysiologie van bindweefsel. Tijdens de stap van hydroxylering zijn de enzymen prolylhydroxylase en lysylhydroxylase aan het werk. Deze enzymen gebruiken vitamine C als elektronendonor om proline en lysine om te zetten. Zonder vitamine C vindt er geen hydroxylering plaats en valt de triple helix uit elkaar.

De Europese Autoriteit voor Voedselveiligheid (EFSA) heeft de fysiologische functies van vitamine C als volgt vastgelegd:

• Vitamine C draagt bij tot de normale collageenvorming voor de normale werking van de bloedvaten.
• Vitamine C draagt bij tot de normale collageenvorming voor de normale werking van de botten.
• Vitamine C draagt bij tot de normale collageenvorming voor de normale werking van het kraakbeen.
• Vitamine C draagt bij tot de normale collageenvorming voor de normale werking van de huid.
• Vitamine C draagt bij tot de normale collageenvorming voor de normale werking van de tanden en het tandvlees.

Koper en zink

Na de uitscheiding van het molecuul uit de cel vindt de cross-linking plaats om fibrillen te vormen. Het enzym lysyloxidase is hierbij cruciaal. Dit enzym is koper-afhankelijk. Koper draagt bij tot de instandhouding van normale bindweefsels. Daarnaast is zink een wezenlijk mineraal bij de algemene productie van eiwitten in onze cellen. Zink draagt bij tot een normale eiwitsynthese en zink speelt een rol in het celdelingsproces.

Oxidatieve schade en fysiologische veroudering

Met het toenemen van de leeftijd verandert de fysiologische dynamiek van onze bindweefsels. De eiwitsynthese in de fibroblasten neemt geleidelijk af. Daarnaast hebben weefsels te maken met invloeden van buitenaf, zoals UV-straling, die vrije radicalen genereren. In een holistische benadering kijken we daarom ook naar micronutriënten die cellen beschermen. Koper draagt bij tot de bescherming van cellen tegen oxidatieve schade. Ook vitamine C draagt bij tot de bescherming van cellen tegen oxidatieve schade, net als zink, want zink draagt bij tot de bescherming van cellen tegen oxidatieve schade.

Exogene inname: de rol van voeding

Naast het endogeen aanmaken van deze eiwitten, kunnen aminozuren ook exogeen worden aangeleverd via de voeding. In een orthomoleculair voedingspatroon wordt vaak aandacht besteed aan de inname van de bouwstoffen proline, lysine en glycine.

Omdat collageen uitsluitend voorkomt in dierlijke structuren, vind je de intacte eiwitten terug in vlees dat rijk is aan bindweefsel, bottenbouillon (waarbij het door hitte is omgezet in gelatine) en de huid van vis of gevogelte.

Wanneer deze eiwitten via de mond binnenkomen, is het verteringsproces cruciaal. Maagzuur en enzymen (proteasen) breken de lange polypeptideketens af tot kortere peptiden en vrije aminozuren. Pas na deze afbraak zijn de moleculen klein genoeg om de darmwand te passeren en via de bloedbaan getransporteerd te worden naar de cellen die ze inzetten voor de eiwitsynthese.

Veelgestelde vragen over de fysiologie van bindweefsel

Wat is collageen in relatie tot de menselijke anatomie?

Het is een structureel eiwit dat functioneert als het voornaamste bestanddeel van de extracellulaire matrix. Het levert treksterkte en structuur aan weefsels zoals huid, pezen, botten, bloedvaten en kraakbeen.

Hoe wordt collageen gemaakt in de huid?

In de huid wordt dit eiwit gesynthetiseerd door specifieke cellen genaamd fibroblasten. Via intracellulaire processen bouwen zij polypeptideketens die zich tot een helix vormen, mits de juiste cofactoren beschikbaar zijn. Vitamine C draagt bij tot de normale collageenvorming voor de normale werking van de huid.

Kan het lichaam zelf aminozuren aanmaken voor deze synthese?

Het lichaam kan de aminozuren glycine en proline zelf synthetiseren. Echter, bij hoge fysiologische behoefte kan de endogene synthese ontoereikend zijn en is aanvoer via het voedingspatroon van belang. Voor de hydroxylering van deze aminozuren (naar hydroxyproline) is het lichaam altijd afhankelijk van vitamine C uit voeding of suppletie.