Was ist Kollagen und wie wird es im Körper hergestellt?

Inhalt

• Die biochemische Basis: Was ist Kollagen?
• Wie wird Kollagen im Körper hergestellt?
• Die physiologische Rolle von Kofaktoren bei der Proteinsynthese
• Exogene Aufnahme: Die Rolle der Ernährung
• Häufig gestellte Fragen zur Physiologie des Bindegewebes
• Vertiefendes Wissen und professionelle Beratung

Die biochemische Basis: Was ist Kollagen?

Um die Funktion des Bindegewebes zu verstehen, ist es wichtig, die molekulare Struktur zu betrachten. Kollagen ist ein komplexes Protein, das zur extrazellulären Matrix gehört; dem Netzwerk, das Zellen strukturelle Festigkeit bietet. Etwa 30 Prozent der Gesamtmenge an Protein in unserem Körper besteht aus Kollagen.

Auf biochemischer Ebene ist das Protein aus Polypeptiden aufgebaut. Drei dieser Polypeptidketten winden sich eng umeinander, um eine sogenannte 'Triple-Helix' zu bilden. Diese spezifische Spiralform verleiht Geweben ein hohes Maß an Zugfestigkeit.

Die Ketten bestehen hauptsächlich aus drei spezifischen Aminosäuren:

• Glycin: Das ist die kleinste Aminosäure und macht etwa ein Drittel der gesamten Kette aus. Da es so klein ist, sorgt Glycin dafür, dass die drei Ketten eng aneinander in der Triple-Helix liegen können.
• Prolin: Diese Aminosäure sorgt für die Knicke in der Kette, was die Helixstruktur mitformt.
• Hydroxyprolin: Ein Derivat von Prolin, das eine Rolle bei der thermischen Stabilität des Moleküls spielt, damit das Protein bei unserer Körpertemperatur intakt bleibt.

Innerhalb der menschlichen Physiologie unterscheiden wir mindestens 28 verschiedene Kollagentypen, jeder mit einer eigenen spezifischen Aminosäuresequenz und Funktion. Die häufigsten sind:

• Typ I: Macht 90 Prozent des Kollagens in unserem Körper aus. Dieser Typ ist für die Struktur der Haut, Knochen, Sehnen und Bänder von Bedeutung.
• Typ II: Dieser Typ kommt hauptsächlich in elastischem Knorpel vor und trägt zur Struktur der Gelenke bei.
• Typ III: Vorhanden in Muskeln, Organen und Blutgefäßen, oft in Kombination mit Typ I.

Wie wird Kollagen im Körper hergestellt?

Die endogene Synthese von Proteinen ist ein kontinuierlicher, komplexer Prozess. Wie wird Kollagen auf zellulärer Ebene hergestellt? Die Produktion findet hauptsächlich in spezialisierten Zellen statt, abhängig vom Gewebe. In der Haut sind das die Fibroblasten, in den Knochen die Osteoblasten und im Knorpel die Chondrozyten.

Der physiologische Prozess verläuft in einer Reihe präziser Schritte:

• Translation in der Zelle: Im Zellkern wird die DNA abgelesen, was zur Synthese von Pro-Alpha-Ketten im endoplasmatischen Retikulum (einem Zellorganell) führt. Diese Ketten sind reich an den Aminosäuren Prolin und Lysin.
• Hydroxylierung: Innerhalb der Zelle werden spezifische Prolin- und Lysinmoleküle hydroxyliert (mit einer Hydroxylgruppe versehen). Das ist ein wesentlicher biochemischer Schritt, da diese Hydroxylgruppen notwendig sind, um später Brücken zwischen den Proteinketten zu bilden.
• Bildung der Triple-Helix: Drei hydroxylierte Ketten wickeln sich umeinander, um ein Prokollagen-Molekül zu bilden.
• Exozytose und Fibrillenbildung: Das Prokollagen wird außerhalb der Zelle in die extrazelluläre Matrix ausgeschieden. Dort werden die Enden des Moleküls enzymatisch entfernt, wodurch Tropokollagen entsteht. Diese Moleküle gruppieren sich zu langen, starken Fibrillen. Dieser Prozess heißt Cross-linking und sorgt für die endgültige Festigkeit des Gewebes.

Die physiologische Rolle von Kofaktoren bei der Proteinsynthese

Der Prozess der Kollagensynthese verläuft nicht von selbst. Das enzymatische System, das für den Aufbau und die Strukturierung des Proteins verantwortlich ist, ist auf spezifische Mikronährstoffe angewiesen, die als Kofaktoren fungieren. Ohne diese Kofaktoren können die Enzyme ihre Funktion nicht ausüben, was direkte Auswirkungen auf die Struktur der Triple-Helix hat.

Vitamin C

Vitamin C (Ascorbinsäure) ist der bekannteste Kofaktor in der Physiologie des Bindegewebes. Während des Schritts der Hydroxylierung sind die Enzyme Prolylhydroxylase und Lysylhydroxylase aktiv. Diese Enzyme verwenden Vitamin C als Elektronendonor, um Prolin und Lysin umzuwandeln. Ohne Vitamin C findet keine Hydroxylierung statt und die Triple-Helix fällt auseinander.

Die Europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) hat die physiologischen Funktionen von Vitamin C wie folgt festgelegt:

• Vitamin C trägt zur normalen Kollagenbildung für die normale Funktion der Blutgefäße bei.
• Vitamin C trägt zur normalen Kollagenbildung für die normale Funktion der Knochen bei.
• Vitamin C trägt zur normalen Kollagenbildung für die normale Funktion des Knorpels bei.
• Vitamin C trägt zur normalen Kollagenbildung für die normale Funktion der Haut bei.
• Vitamin C trägt zur normalen Kollagenbildung für die normale Funktion der Zähne und des Zahnfleischs bei.

Kupfer und Zink

Nach der Ausscheidung des Moleküls aus der Zelle findet das Cross-linking statt, um Fibrillen zu bilden. Das Enzym Lysyloxidase ist dabei entscheidend. Dieses Enzym ist kupferabhängig. Kupfer trägt zur Aufrechterhaltung des normalen Bindegewebes bei. Außerdem ist Zink ein wesentliches Mineral bei der allgemeinen Produktion von Proteinen in unseren Zellen. Zink trägt zu einer normalen Proteinsynthese bei und Zink spielt eine Rolle im Zellteilungsprozess.

Oxidativer Schaden und physiologisches Altern

Mit zunehmendem Alter verändert sich die physiologische Dynamik unserer Bindegewebe. Die Proteinsynthese in den Fibroblasten nimmt allmählich ab. Darüber hinaus sind Gewebe äußeren Einflüssen ausgesetzt, wie UV-Strahlung, die freie Radikale erzeugt. In einem ganzheitlichen Ansatz betrachten wir daher auch Mikronährstoffe, die Zellen schützen. Kupfer trägt zum Schutz der Zellen vor oxidativen Schäden bei. Auch Vitamin C trägt zum Schutz der Zellen vor oxidativen Schäden bei, ebenso wie Zink, denn Zink trägt zum Schutz der Zellen vor oxidativen Schäden bei.

Exogene Aufnahme: Die Rolle der Ernährung

Neben der endogenen Produktion dieser Proteine können Aminosäuren auch exogen über die Ernährung zugeführt werden. In einem orthomolekularen Ernährungsmuster wird häufig auf die Aufnahme der Bausteine Prolin, Lysin und Glycin geachtet.

Da Kollagen ausschließlich in tierischen Strukturen vorkommt, findest du die intakten Proteine in bindegewebsreichem Fleisch, Knochenbrühe (bei der es durch Hitze in Gelatine umgewandelt wurde) und der Haut von Fisch oder Geflügel.

Wenn diese Proteine über den Mund aufgenommen werden, ist der Verdauungsprozess entscheidend. Magensäure und Enzyme (Proteasen) bauen die langen Polypeptidketten zu kürzeren Peptiden und freien Aminosäuren ab. Erst nach diesem Abbau sind die Moleküle klein genug, um die Darmwand zu passieren und über den Blutkreislauf zu den Zellen transportiert zu werden, die sie für die Proteinsynthese einsetzen.

Häufig gestellte Fragen zur Physiologie des Bindegewebes

Was ist Kollagen in Bezug auf die menschliche Anatomie?

Es ist ein Strukturprotein, das als Hauptbestandteil der extrazellulären Matrix fungiert. Es liefert Zugfestigkeit und Struktur für Gewebe wie Haut, Sehnen, Knochen, Blutgefäße und Knorpel.

Wie wird Kollagen in der Haut hergestellt?

In der Haut wird dieses Protein von spezifischen Zellen namens Fibroblasten synthetisiert. Über intrazelluläre Prozesse bauen sie Polypeptidketten auf, die sich zu einer Helix formen, sofern die richtigen Kofaktoren verfügbar sind. Vitamin C trägt zur normalen Kollagenbildung für die normale Funktion der Haut bei.

Kann der Körper selbst Aminosäuren für diese Synthese herstellen?

Der Körper kann die Aminosäuren Glycin und Prolin selbst synthetisieren. Bei hohem physiologischem Bedarf kann die endogene Synthese jedoch unzureichend sein, und die Zufuhr über das Ernährungsmuster ist wichtig. Für die Hydroxylierung dieser Aminosäuren (zu Hydroxyprolin) ist der Körper immer auf Vitamin C aus der Ernährung oder Supplementierung angewiesen.